Переваривание белков. этапы и последовательность переваривания белков

Переваривание белков. Этапы и последовательность переваривания белков Переваривание белков. Этапы и последовательность переваривания белков Переваривание белков. Этапы и последовательность переваривания белков

Главными источниками белков для человека являются пищевые продукты животного и растительного происхождения. В табл. 12.4 представлены средние данные о содержании белка в основных пищевых продуктах. Главным образом животные (мясо, рыба, сыр) и только некоторые растительные (горох, соя) продукты богаты белками, в то время как наиболее распространенные растительные пищевые продукты содержат небольшие количества его.

Переваривание белков. Этапы и последовательность переваривания белков

Весь сложный процесс переваривания пищевых белков в пищеварительном тракте «настроен» таким образом, чтобы путем последовательного действия протеолитических ферментов лишить белки пищи видовой и тканевой специфичности и придать продуктам распада способность всасываться в кровь через стенку кишечника.

Примерно 95–97% белков пищи всасывается в виде свободных аминокислот. Следовательно, ферментный аппарат пищеварительного тракта осуществляет поэтапное, строго избирательное расщепление пептидных связей белковой молекулы вплоть до конечных продуктов гидролиза белков – свободных аминокислот.

Гидролиз заключается в разрыве пептидных связей —СО—NH— белковой молекулы.

Переваривание белков. Этапы и последовательность переваривания белков

Протеолитические ферменты (протеиназы) обладают широкой специфичностью действия, определяемой как размером полипептида, так и структурой радикалов аминокислот, участвующих в образовании пептидной связи. Основные ферменты, катализирующие гидролитический распад пищевых белков и пептидов, приведены в табл. 12.5.

Следует подчеркнуть, что с пищей человек получает огромное разнообразие белков, однако все они подвергаются воздействию ограниченного числа протеиназ. Эти ферменты относятся к классу гидролаз (см. главу 4) и часто называются также пептидазами.

Известны две группы пептидаз: экзопептидазы, катализирующие разрыв концевой пептидной связи с освобождением одной какой-либо концевой аминокислоты, и эндопеп-тидазы, преимущественно гидролизующие пептидные связи внутри полипептидной цепи.

Эндопептидазы обладают разной субстратной специфичностью действия, всецело определяемой природой радикалов аминокислот по соседству с разрываемой пептидной связью, поэтому белковая молекула распадается под действием разных эндопептидаз на строго определенное число пептидов, сравнительно легко идентифицируемых методами хроматографии и электрофореза (метод отпечатков пальцев). Это свойство эндопептидаз нашло широкое применение в исследовательской работе при выяснении первичной структуры индивидуальных белков.

Переваривание белков. Этапы и последовательность переваривания белков

  • Предыдущая страница | Следующая страница
  • СОДЕРЖАНИЕ

Переваривание белков в пищеварительном тракте [1974 Ермолаев М.В. — Биологическая химия]

Переваривание белков. Этапы и последовательность переваривания белков

Новости    Библиотека    Таблица эл-тов    Биографии    Карта сайтов    Ссылки    О сайте

В полости рта отсутствуют протеолитические ферменты, и поэтому белки здесь не расщепляются.

Основная масса белков распадается в желудке под действием желудочного сока, которого в сутки выделяется около 2,5 л. В его составе содержится соляная кислота, которая вырабатывается обкладочными клетками слизистой оболочки желудка и способствует набуханию белков (денатурации), облегчая тем самым гидролитическое расщепление их ферментами.

Переваривание белков. Этапы и последовательность переваривания белковРис. 58. Структура пепсиногена. 1 — место отщепления полипептида от молекулы пепсиногена; 2 — активный пепсин

Основным протеолитическим ферментом желудочного сока является пепсин, который образуется из профермента (неактивного фермента) пепсиногена, секретируемого главными клетками слизистой оболочки желудка. Превращение пепсиногена в пепсин может происходить двумя путями: под влиянием соляной кислоты или путем аутоак-тивации.

Механизм их действия одинаков. Как соляная кислота, так и имеющийся в желудочном соке пепсин отщепляют от пепсиногена полипептид с молекулярным весом 7000. При этом происходит определенная внутримолекулярная перестройка молекулы, в результате чего образуется активный пепсин, схема которого показана на рис. 58.

За сутки в желудке вырабатывается около 2 г пепсина. Каталитическая активность пепсина при рН среды желудка очень высока. Пепсин катализирует расщепление пептидных связей в молекуле белка, который распадается на отдельные аминокислоты и гюлипептиды различной величины.

По последним научным данным, пепсин катализирует разрыв пептидных связей, образованных, главным образом, ароматическими и дикарбоновыми аминокислотами.

Помимо пепсина, в желудке присутствует другой протеолитический фермент гастриксин, оптимум действия которого лежит в пределах рН 2,5-3,5.

В желудке хорошо перевариваются альбумины и глобулины животного и растительного происхождения, плохо расщепляются белки соединительной ткани (коллаген и эластин) и совершенно не расщепляются кератин и протамины.

Образовавшиеся в желудке полипептиды и нерасщдпленные белки поступают в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник. Здесь они подвергаются воздействию большой группы протеолитических ферментов, вырабатываемых поджелудочной железой и слизистой оболочкой гонкого кишечника.

Сок поджелудочной железы поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где смешивается с кишечным соком. Эта смесь соков содержит протеолитические ферменты, обеспечивающие расщепление белка до аминокислот. К ним относятся трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза, лейцинаминопептидаза и большая группа три- и дипептидаз.

Трипсин и химотрипсин вырабатываются в недеятельном состоянии в виде проферментов — трипсиногена и химотрипсиногена. Процесс их активации заключается в следующем. Трипсиноген под действием фермента энтеро-киназы превращается в трипсин. Г. К.

Шлыгин установил, что энтерокиназа сама вырабатывается в недеятельном состоянии в виде кинозогена и активируется ранее образованным трипсином. Трипсиноген, так же как и пепсиноген, может активироваться уже имеющимся трипсином (процесс аутоактивации).

Химотрипсиноген под действием трипсина превращается в активный фермент — химотрипсин. Оптимум действия этих ферментов лежит в слабощелочной среде (рН 7,8-8,1). Трипсин расщепляет полипептиды и белки, главным образом пептидные связи между ароматическими аминокислотами и диаминокислотами — аргинином и лизином.

Химотрипсин действует на белки и полипептиды, содержащие ароматические аминокислоты, а также на те пептидные связи, на которые трипсин не влияет.

Переваривание белков. Этапы и последовательность переваривания белков

Механизм действия амино- и карбоксиполипептидаз заключается в отщеплении от полипептидов концевых аминокислот, которые имеют соответственно свободную аминную или карбоксильную группу.

Оставшиеся нерасщепленными небольшие пептиды, состоящие из 3-4 аминокислотных остатков, подвергаются гидролизу специфическими ди- и трипептидазами.

Таким образом, в результате пищеварения в желудке и кишечнике белки в основном расщепляются до аминокислот и небольшого количества пептидов.

Обмен белков

Глава IV.9.

Важный критерий пищевой ценности белков – доступность аминокислот. Аминокислоты большинства животных белков полностью высвобождаются в процессе пищеварения. Исключение составляют белки опорных тканей (коллаген и эластин). Белки растительного происхождения перевариваются в организме плотоядных плохо, т.к.

содержат много волокон и иногда ингибиторы протеаз (соя, горох). У жвачных растительные белки перевариваются под действием ферментов микрофлоры рубца. Существенный критерий ценности пищевого белка – аминокислотный состав. Чем больше содержится незаменимых аминокислот, тем полезнее данный белок для организма.

Читайте также:  Элевит пронаталь при планировании беременности: инструкция по применению

Переваривание и всасывание белков

В ротовой полости не происходит.

В желудке главные клетки слизистой оболочки секретируют пепсиноген – предшественник протеолитического фермента пепсина. В результате аутокатализа в кислой среде желудочного сока фермент активируется. Соляная кислота поддерживает рН в пределах 1,5-2,0.

Это оптимальные условия для активной работы фермента. В кислой среде белки корма подвергаются денатурации, что делает их более доступными ферментативному протеолизу.

Пепсин быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованые ароматическими аминокислотами и медленно связи между лейцином и дикарбоновыми аминокислотами.

В тонком отделе кишечника происходит дальнейший гидролиз пептидов до аминокислот. Туда поступает панкреатический сок с рН 7,8-8,2. Он содержит неактивные предшественники протеаз: трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазу, проэластазу.

Слизистой кишечника вырабатывается фермент энтеропептидаза, который активирует трипсиноген до трипсина, а последний уже все остальные ферменты. Протеолитические ферменты содержатся также в клетках слизистой кишечника, поэтому гидролиз небольших пептидов происходит после их всасывания.

Конечный результат действия ферментов желудка и кишечника – расщепление почти всей массы пищевых белков до свободных аминокислот.

Всасывание аминокислот происходит в тонком отделе кишечника. Это активный процесс и требует затраты энергии. Основной механизм транспорта – гамма-глутамильный цикл. В нем участвует 6 ферментов и трипептид глутатион (глутамилцистеинилглицин).

Ключевой фермент – гамма-глутамилтрансфераза. Кроме того, процесс всасывания АК требует присутствия ионов Na+. Аминокислоты попадают в портальный кровоток – в печень и в общий кровоток.

Печень и почки поглощают аминокислоты интенсивно, мозг избирательно поглощает метионин, гистидин, глицин, аргинин, глутамин, тирозин.

В толстом отделе кишечника не всосавшиеся по каким-либо причинам (недостаток или низкая активность протеолитических фрементов, нарушение процессов транспорта АК) пептиды и АК подвергаются процессам гниения.

При этом образуются такие продукты как: фенол, крезол, сероводород, метилмеркаптан, индол, скатол, а также группа соединений под общим названием «трупные яды» — кадаверин, путресцин.

Эти вещества всасываются в кровь и поступают в печень, где подвергаются конъюгации с глюкуроновой кислотой и другим процессам обезвреживания (см. подробнее главу «Биохимия печени»). Затем они выводятся из организма с мочой.

Переваривание белков у жвачных

  • Под действием ферментов микрофлоры рубца белки гидролизуются до АК, которые могут использоваться двумя путями:
  • 1) идти на синтез белков микрофлоры рубца;
  • 2) подвергаться процессу брожения;

Вновь образовавшаяся микрофлора поступает в сычуг и далее подвергается действию ферментов как и у моногастричных животных. Сбраживание АК завершается образованием летучих жирных кислот (ЛЖК: молочной, масляной, уксусной, пропионовой) и аммиака. Данные продукты в свою очередь идут:

1) на синтез белков микрофлоры рубца;

2) поступают в кровь и идут на энергетические нужды.

 

Пути использования АК в организме

1)      синтез собственных белков организма (см. главу «Матричный биосинтез);

2)      при дефиците энергии участие в ЦТК (рис. 4.9.1.);

  1. 3)      участие в образовании биологически активных веществ (БАВ).
  2. Переваривание белков. Этапы и последовательность переваривания белков
  3. Ряд аминокислот в клетках подвергается химической модификации:

1)         окислительное дезаминировние или отщепление аминогруппы катализируется ферментами класса аминооксидаз. Они очень специфичны и малоактивны. Единственный высокоактивный фермент работает в печени и мозге – это глутаматдегидрогеназа (ГДГ). Он катализирует превращение глутаминовой кислоты в альфа-кетоглутаровую;

2)         переаминироване. Происходит обмен аминогруппы на кетогруппу между амино- и кетокислотой. Глутаминовая кислота взаимодействует с пировиноградной, при этом образуется альфа-кетоглутаровая кислота и аланин;

 

3)     декарбоксилирование или отщепление карбоксильной группы с образованием СО2 и амина. Катализируют реакцию декарбоксилазы. В тканях этим процессам подвергаются в основном гистидин, тирозин, глутаминовая кислота. Из них образуются гистамин, тирамин, гамма-аминомаслянная кислота.

Гистамин — продукт декарбоксилирования гистидина. Накапливается в тучных клетках. В слизистой желудка активирует синтез пепсина и соляной кислоты. Является одним из медиаторов воспаления.

Серотонин образуется из триптофана преимущественно в нейронах гипоталамуса и стволе мозга. Является медиатором этих нейронов. Разрушается под действием моноаминоксидазы обычно в печени.

Дофамин – производное тирозина. Он является медиатором проведения нервного импульса, а также предшественником меланина, норадреналина и адреналина.

Процессы гниения в тонком отделе кишечника происходят также под действием декарбоксилаз.

Биосинтез аминокислот

Если незаменимые АК должны в обязательном порядке поступать в организм с пищей, то заменимые АК могут в случае их дефицита синтезироваться одна из другой. Полностью заменимыми являются 8 аминокислот: Ала, Аск, Асп, Глк, Глн, Сер, Глн и Про.

Исходными соединениями для их биосинтеза являются компоненты гликолитической цепи и ЦТК. Добавление аминогруппы чаще осуществляется при участии глутаматдегидрогеназы.

Аланин из пирувата, аспарагин – из фумарата, глутамин из — альфа-кетоглутарата, из него также пролин, орнитин и аргинин, серин и глицин — из 3-фосфоглицерата. Аспартат может также образовываться из оксалоацетата с использованием в качестве донора аминогруппы от глутамата (Ф: АсАт).

Аланин при участии фермента АлАт из пирувата (аминогруппа также от глутамата). Ряд других АК могут синтезироваться в организме, но по более сложным механизмам.

Биосинтез сложных белков

Пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды. Пуриновый скелет образуется в ходе нескольких реакций из аспартата, формила, глутамина, глицина и СО2. Пиримидиновый скелет из глутамина, аспарагиновой кислоты и СО2.

Катаболизм пуриновых нуклеотидов завершается образованием мочевой кислоты. Катаболизм пиримидиновых нуклеотидов – аланином и аминомасляной кислотой.

 

Синтез гемоглобина включает в себя образование глобина и гема. Глобин синтезируется как и все белки.

Предшественники гема – сукцинил КоА и глицин. Из них образуется аминолевулиновая кислота (Е: аминолевулитат-синтетаза).

Две молекулы аминолевулиновой кислоты конденсируются с образованием порфобилиногена (Е: порфобилиногенсинтетаза).

Четыре молекулы порфобилиногена конденсируются в тетрапиррольное соединение которое модифицируется в протопорфирин. Заключительный этап – присоединение железа (Е: феррохелатаза).

  • Разрушение гемоглобина происходит в такой последовательности:
  • 1)      раскрытие пиррольного кольца с образованием вердоглобина;
  • 2)      удаление железа после чего получается биливердоглобин;
  • 3)      отщепление глобина с образованием биливердина;
  • 4)      восстановление метиновой группы с получением билирубина.
Читайте также:  Слуховой нерв. Неврологический путь слухового нерва

Билирубин с током крови доставляется в печень, где часть его этерифицируется при участии УТФ-глюкуронилтрансферазы. Этерифицированный билирубин называется прямым (связанным), а неэтерифицированный – непрямым (свободным).

Связанный билирубин выделяется с желчью в 12-перстную кишку, где после ряда превращений под действием ферментов микрофлоры он превращается в стеркобилин и выделяется с калом или в уробилин и выделяется с мочой. Повышение содержания билирубина в крови – билирубинемия.

Обезвреживание аммиака

Он образуется в основном при дезамировании аминокислот.

1)      Восстановительное аминировние происходит в малом объеме и несущественно.

2)      Образование амидов аспарагиновой и глутаминовой кислот (аспарагина и глутамина). Этот процесс в основном протекает в нервной ткани, где очень важно обезвреживать аммиак.

3)      Образование солей аммония происходит в почечной ткани (хлорид аммония удаляется с мочой).

4)      Основной путь – синтез мочевины. Происходит в цикле мочевины или орнитиновом цикле.

У большинства наземных позвоночных аммиачный азот выводится в виде мочевины, такие организмы называются уротелическими. Костные рыбы — аммониотелические организмы, они выделяют азот непосредственно в виде аммиака. Наземные рептилии и птицы вводят азот в виде мочевой кислоты — это урикотелические организмы.

Процесс образования мочевины протекает в печени и состоит из цикла реакций (Кребс и Хенселяйт, 1932). Называется цикл мочевины или орнитиновый цикл.

  1. 1)      свободный аммиак и СО2 при участии 2АТФ образует макроэргическое соединение карбамоилфосфат.
  2. Е: карбамоилфосфатсинтетаза;
  3. 2)      Крабамоилфосфат отдает орнитину свою карбамильную группу, Е: орнитинтранскарбамилаза и образуется цитрулин и Н3РО4;
  4. 3)      Цитрулин взаимодействует с аспарагиновой кислотой с образованием аргининсукцината, при этом АТФ переходит в АМФ. Катализирует реакцию Е: аргининсукцинатсинтаза;
  5. 4)      Аргининсукцинат расщепляется на фумарат и аргинин под действием Е: аргининсукцинатлиазы;

5)      Аргинин под действием аргиназы расщепляется путем гидролиза на мочевину и орнитин. Орнитин вновь включается в цикл. Мочевина – безвредное соединение и выводится из организма с мочей.

ЛИТЕРАТУРА К ГЛАВЕ  IV.9.

1. Бышевский А. Ш., Терсенов О. А. Биохимия для врача // Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994, 384 с.;

2. Кнорре Д. Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. – М.: Высш. шк. 1998, 479 с.;

3. Ленинджер А. Биохимия. Молекулярные основы структуры и функций клетки // М.: Мир, 1974, 956 с.;

4. Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии // Ростов-на Дону: Феникс, 1999, 540 с.

5. Степанов В. М. Молекулярная биология. Структура и функции белков // М.: Высшая школа, 1996, 335 с.;

Переваривание и всасывание белков

В сутки с пищей поступает около n-количество белков. Переваривание белков осуществляют протеолитические ферменты желудочного панкреатического и кишечного соков.

Расщепление пищевых белков начинается в полости желудка под действием желудочного сока. Желудочный сок содержит фермент пепсин. Вначале пепсин активируется при этом в его предшественнике – пепсиногене – открывается активный центр.

Этот механизм активации называется аутокатализ. Образование активного центра в полости желудка предупреждает нежелательное воздействие этого фермента на белки клеток желудка, где происходит его образование.

Муцин, покрывающий защитным слоем поверхность пищеварительного тракта, устойчив к действию пепсина.

Под воздействием пепсина в пищевых белках расщепляются пептидные связи, находящиеся в глубине молекул.

В результате такого действия пепсина белковые молекулы превращаются в смесь полипептидов различной длины, которую иногда называют пептон.

Тепловая переработка пищи вызывает денатурацию белков, то есть изменение пространственной формы белковой молекулы. Это делает внутренние пептидные связи более доступными для пепсина и других протеолитических ферментов.

В состав желудочного сока входит и соляная кислота. Она также способствует активизации пепсина. Кроме того, она создает оптимальную для действия пепсина сильнокислую среду. Соляная кислота также вызывает денатурацию пищевых белков, что способствует облегчению действия пепсина. Наконец, соляная кислота обладает бактерицидным действием, обезвреживает пищу от микроорганизмов.

Дальнейшее переваривание белков протекает в тонком кишечнике. Из желудка поступает полипептидная смесь, состоящая из фрагментов разной величины и длины.

В тонком кишечнике эта смесь вначале подвергается действию ферментов поджелудочной железы (трипсина, химотрипсина, эластазы). Эти ферменты расщепляют полипептиды, поступившие в кишечник до ди- и трипептидов.

Причем, эластаза расщепляет прочные белки – коллаген и эластин. Таким образом, возникают олигопептиды.

Завершается переваривание белков в тонком кишечнике под действием ферментов кишечного сока. Эти ферменты встроены в стенки микроворсинок и выделяются в полость кишечника. Выделяют два типа перевариванияпристеночное и полостное.

Аминокислоты, возникающие на поверхности микроворсинок, сразу всасываются в кровь. Незначительная часть аминокислот всасывается в лимфатическую систему. Всасывание аминокислот процесс активный, идущий с затратами АТФ.

Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте

Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте

Переваривание белков начинается в желудке под действием ферментов желудочного сока. За сутки его выделяется до 2,5 литров и он отличается от других пищеварительных соков сильно кислой реакцией, благодаря присутствию свободной соляной кислоты, секретируемой обкладочными клетками слизистой желудка.

  • Секреция соляной кислоты представляет активный транспорт, осуществляемый протонной АТФ-азой с затратой АТФ.
  • Роль соляной кислоты:
  • 1. денатурирует белки;
  • 2. стерилизует пищу;
  • 3. вызывает набухание труднорастворимых белков;
  • 4. активирует пепсиноген;
  • 5. создает рН-оптимум для действия пепсина;
  • 6. способствует всасыванию железа;

7. вызывает секрецию секретина в двенадцатиперстной кишке.

В желудочном соке содержатся протеолитические ферменты пепсин, гастриксин и реннин. Главным из них является пепсин. Он вырабатывается главными клетками слизистой желудка в виде профермента пепсиногена.

Активация его осуществляется соляной кислотой (медленная) и аутокаталитически пепсином (быстрая) путем отщепления фрагмента полипептидной цепи с N-конца (частичный протеолиз). При этом происходит изменение конформации молекулы и формирование активного центра.

Читайте также:  Вирусный стоматит у детей: причины, симптомы, лечение

Пепсин действует при значениях рН 1,5–2,5 и является эндопептидазой с относительной специфичностью действия, расщепляющей пептидные связи внутри белковой молекулы.

Кроме пепсина в желудочном соке содержится фермент гастриксин, проявляющий протеолитическую активность при рН 3,0–4,0. По-видимому, именно он начинает переваривание белков.

В желудочном соке грудных детей содержится фермент реннин, который имеет большое значение для переваривания белков у грудных детей, т.к. катализирует створаживание молока (превращение растворимого казеиногена в нерастворимый казеин), в результате чего замедляется продвижение нерастворимого казеина в двенадцатиперстную кишку и он дольше подвергается действию протеаз.

Образовавшиеся в результате действия пепсина в желудке полипептиды поступают в двенадцатиперстную кишку, куда выделяется сок поджелудочной железы. Панкреатический сок имеет щелочную реакцию (рН 7,5–8,2), что обусловлено высоким содержанием бикарбонатов. Кислое содержимое, поступающее из желудка нейтрализуется, и пепсин теряет свою активность.

В панкреатическом соке содержатся протеолитические ферменты трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза и эластаза, которые вырабатываются также в виде проферментов.

Трипсиноген активируется энтерокиназой (вырабатывается клетками слизистой двенадцатиперстной кишки), переходит в активный трипсин, который активирует все остальные ферменты поджелудочного и кишечного сока.

Клетки поджелудочной железы защищены от действия протеаз тем, что ферменты желудочного сока образуются в виде неактивных предшественников, а в панкреас синтезируется особый белок-ингибитор трипсина.

В полости ЖКТ протеазы не контактируют с белками клеток, поскольку слизистая оболочка покрыта слоем слизи, а каждая клетка содержит на наружной поверхности плазматической мембраны полисахариды, которые не расщепляются протеазами. Разрушение клеточных белков ферментами желудочного или кишечного сока происходит при язвенной болезни.

  1. Переваривание продуктов протеолиза пищевых белков в тонком кишечнике осуществляется с помощью амино-, ди-, и трипептидаз, которые функционируют преимущественно пристеночно.
  2. Таким образом, конечными продуктами переваривания белков в ЖКТ являются свободные аминокислоты, которые всасываются.
  3. Данный текст является ознакомительным фрагментом.

Изменения белков[43]
Те участки генома, которые кодируют белки, изменились на удивление мало. Различия в аминокислотных последовательностях белков у человека и шимпанзе составляют значительно менее 1 %, да и из этих немногочисленных различий большая часть либо не имеет

Глава 2. Строение и функции белков

Глава 2. Строение и функции белков
Белки – высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из аминокислот, соединенных в полипептидные цепи с помощью пептидных связей, и имеющие сложную структурную организацию.История изучения белковВ 1728 г.

Уровни структурной организации белков

Уровни структурной организации белков
Первичная структура – строго определенная линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепочке.Стратегические принципы изучения первичной структуры белка претерпевали значительные изменения по мере развития и

Функционирование белков

Функционирование белков
Каждый индивидуальный белок, имеющий уникальную первичную структуру и конформацию, обладает и уникальной функцией, отличающей его от всех остальных белков. Набор индивидуальных белков выполняет в клетке множество разнообразных и сложных

Посттрансляционные изменения белков

Посттрансляционные изменения белков
Многие белки синтезируются в неактивном виде (предшественники) и после схождения с рибосом подвергаются постсинтетическим структурным модификациям. Эти конформационные и структурные изменения полипептидных цепей получили

Переваривание углеводов

Переваривание углеводов
В слюне содержится фермент ?-амилаза, расщепляющая ?-1,4-гликозидные связи внутри молекул полисахаридов.Переваривание основной массы углеводов происходит в двенадцатиперстной кишке под действием ферментов панкреатического сока – ?-амилазы,

Глава 19. Липиды тканей, переваривание и транспорт липидов

Глава 19. Липиды тканей, переваривание и транспорт липидов
Липиды – неоднородная в химическом отношении группа веществ биологического происхождения, общим свойством которых является гидрофобность и способность растворяться в неполярных органических растворителях.

Липиды пищи, их переваривание и всасывание

Липиды пищи, их переваривание и всасывание. Взрослому человеку требуется от 70 до 145 г липидов в сутки в зависимости от трудовой деятельности, пола, возраста и климатических условий. При рациональном питании жиры должны обеспечивать не более 30% от общей калорийности

Расщепление белков в тканях

Расщепление белков в тканях
Осуществляется с помощью протеолитических лизосомальных ферментов катепсинов. По строению активного центра выделяют цистеиновые, сериновые, карбоксильные и металлопротеиновые катепсины. Роль катепсинов:1. создание биологически активных

Распад нуклеиновых кислот в желудочно-кишечном тракте и тканях

Распад нуклеиновых кислот в желудочно-кишечном тракте и тканях
Нуклеиновые кислоты поступают в организм с пищей главным образом в составе нуклеопротеинов и высвобождаются в результате действия протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта. Далее под

Характеристика белков сыворотки крови

Характеристика белков сыворотки крови
Белки системы комплемента – к этой системе относятся 20 белков, циркулирующих в крови в форме неактивных предшественников. Их активация происходит под действием специфических веществ, обладающих протеолитической активностью.

Глава 4. Нарушения нормальных функций желудочно-кишечного тракта

Глава 4. Нарушения нормальных функций желудочно-кишечного тракта
Различные нарушения в работе желудочно-кишечного тракта могут быть как временными, так и длительными, возникшими в результате болезни. В обоих случаях владельцу собаки трудно самому установить причину

5 Болезни желудочно-кишечного тракта

5
Болезни желудочно-кишечного тракта Собаки – животные плотоядные. Тем не менее, их организм приспособился к потреблению и усвоению питательных веществ рациона, состоящего из смеси различных кормов.
В процессе пищеварения белки, жиры и углеводы пищи подвергаются

Желудочно-кишечный тракт

Желудочно-кишечный тракт
Строение пищевода и однокамерного желудка собаки – стандартное для хищников. 12-перстная кишка висит на короткой брыжейке. От пилорической части желудка она отходит в правое подреберье, направляется вдоль печени по правой стенке брюшной полости

3.8. Защитные системы желудочно-кишечного тракта

3.8. Защитные системы желудочно-кишечного тракта
Теория адекватного питания придает большое значение системам защиты организма от проникновения различных вредных веществ в его внутреннюю среду. Поступление пищевых веществ в желудочно-кишечный тракт следует

3.8. Защитные системы желудочно-кишечного тракта

3.8. Защитные системы желудочно-кишечного тракта
Теория адекватного питания придает большое значение системам защиты организма от проникновения различных вредных веществ в его внутреннюю среду. Поступление пищевых веществ в желудочно-кишечный тракт следует

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector